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細(xì)胞治療所用的無(wú)血清培養(yǎng)基 （點(diǎn)擊標(biāo)題進(jìn)入） 干細(xì)胞治療所用的無(wú)血清培養(yǎng)基 （點(diǎn)擊標(biāo)題進(jìn)入） lonza無(wú)血清培養(yǎng)基（點(diǎn)擊標(biāo)題進(jìn)入）
近日，一項(xiàng)發(fā)表于國(guó)際雜志Nature Communications上的研究論文中，來(lái)自哥本哈根大學(xué)的研究人員通過(guò)研究鑒別出了一種確保細(xì)胞何時(shí)分裂的新型分子機(jī)制，在細(xì)胞分裂的過(guò)程中遺傳物質(zhì)可以平均分配到兩個(gè)子代細(xì)胞中，而該過(guò)程也被稱為染色體分離，其對(duì)于細(xì)胞非常重要，因?yàn)橐坏┻z傳物質(zhì)發(fā)生不正確分裂就會(huì)促使細(xì)胞癌變。 文章中，研究人員就揭示了染色體分離過(guò)程以及蛋白質(zhì)BubR1的影響，研究人員利用復(fù)雜的活細(xì)胞顯微技術(shù)來(lái)追蹤BubR1突變的人類細(xì)胞中的染色體運(yùn)動(dòng)情況，目的是為了觀察BubR1突變后如何影響細(xì)胞的染色體分離;本文研究就揭示了蛋白質(zhì)BubR1如何確保正確的染色體分離以及BubR1的突變?nèi)绾斡绊懪R床研究中患者機(jī)體對(duì)化療制劑的反應(yīng)。 研究者Jakob Nilsson說(shuō)道，我們都知道蛋白質(zhì)BubR1在某些人類癌細(xì)胞中是突變的，因此我們的研究旨在揭示BubR1突變后如何引發(fā)癌癥;未來(lái)研究中分析癌癥患者機(jī)體中BubR1的突變對(duì)于患者治療非常關(guān)鍵，而且通過(guò)更為深入的研究或許也可以幫助預(yù)測(cè)攜帶BubR1突變的癌癥患者的預(yù)后情況。 當(dāng)前研究者希望通過(guò)研究可以幫助開(kāi)發(fā)新型的癌癥治療策略，并可揭示為何在癌癥患者機(jī)體中染色體通常不會(huì)正確分離到后代的子代中。當(dāng)前癌癥的療法都是在不斷的錯(cuò)誤和試驗(yàn)中來(lái)進(jìn)行開(kāi)發(fā)的，而未來(lái)研究中研究者希望通過(guò)基于對(duì)個(gè)體癌癥組織突變的理解，來(lái)預(yù)測(cè)患者對(duì)不同藥物療法的反應(yīng)。 研究者通過(guò)分析攜帶BubR1突變的病人，發(fā)現(xiàn)攜帶BubR1突變的患者或許會(huì)對(duì)某種類型的藥物產(chǎn)生反應(yīng)，因?yàn)檫@就利于后期研究人員開(kāi)發(fā)治療BubR1突變的癌癥患者的新型療法。 原文鏈接：The internal ?Cdc20 binding site in ?BubR1 facilitates both spindle assembly checkpoint signalling and silencing 原文摘要：Improperly attached kinetochores activate the spindle assembly checkpoint (SAC) and by an unknown mechanism catalyse the binding of two checkpoint proteins, ?Mad2 and ?BubR1, to ?Cdc20 forming the mitotic checkpoint complex (MCC). Here, to address the functional role of ?Cdc20 kinetochore localization in the SAC, we delineate the molecular details of its interaction with kinetochores. We find that ?BubR1 recruits the bulk of ?Cdc20 to kinetochores through its internal Cdc20 binding domain (IC20BD). We show that preventing ?Cdc20 kinetochore localization by removal of the IC20BD has a limited effect on the SAC because the IC20BD is also required for efficient SAC silencing. Indeed, the IC20BD can disrupt the MCC providing a mechanism for its role in SAC silencing. We thus uncover an unexpected dual function of the second ?Cdc20 binding site in ?BubR1 in promoting both efficient SAC signalling and SAC silencing.
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